Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg

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Für die Spannkraft der Organe: Elastin-Projekt in Halle

Exzellente Nachwuchsforscherin erhält DFG-Förderung

Nummer 192/2010 vom 25. August 2010
Elastin ist eines der wichtigsten Proteine der extrazellulären Matrix von Wirbeltieren. Als Kernprotein der elastischen Fasern verleiht es Organen wie der Haut, der Lunge, Gefäßen, elastischen Bändern und Knorpel Elastizität und Spannkraft und ist daher bedeutsam für deren dauerhafte Funktionsfähigkeit. Die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) fördert ein dreijähriges Vorhaben, das sich Strukturuntersuchungen an diesem wichtigen Protein widmen soll, als „Eigene Stelle“. Projektverantwortliche ist Dr. Andrea Heinz vom Institut für Pharmazie der Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg.

Nach ihrer Promotion an der University of Otago (Neuseeland) kehrte Andrea Heinz 2008 in ihre Heimatstadt Halle zurück und arbeitete zunächst auf Basis eines Postdoc-Stipendiums der Landesgraduiertenförderung Sachsen-Anhalts am Institut für Pharmazie. Hier begann sie, sich in der Arbeitsgruppe von Professor Reinhard Neubert dem Strukturprotein Elastin zu widmen. Die Arbeitsgruppe verfügt über eine mehrjährige Expertise auf dem Gebiet der strukturellen Charakterisierung Elastins unter Nutzung leistungsstarker massenspektrometrischer Methoden.

In den vergangenen beiden Jahren erforschte Andrea Heinz, in welcher Weise das sehr resistente und langlebige Protein durch biologisch relevante Enzyme gespalten wird und welche Spaltprodukte dabei entstehen. Untersuchungen der letzten Jahre haben nämlich gezeigt, dass Elastin nicht nur strukturelle Bedeutung für die extrazelluläre Matrix hat, sondern auch eine wichtige Rolle bei verschiedenen physiologischen Prozessen spielt. So können Spaltprodukte, die während des Abbaus von Elastin entstehen, diverse Zellaktivitäten wie die Expression verschiedener Enzyme sowie Zellwachstum, ‑beweglichkeit und ‑tod beeinflussen.

Der Abbau Elastins im Gewebe und der damit einhergehende Funktionsverlust sowie die Freisetzung bioaktiver Peptide stehen deshalb auch mit dem Auftreten verschiedener pathologischer Zustände und schwerwiegender Erkrankungen wie Arteriosklerose, Lungenemphysem, Hautalterung und dem Krebsgeschehen in Verbindung. „Es ist daher von großer Wichtigkeit, sowohl diese Abbauprozesse als auch die Wirkungen der Elastin-Spaltprodukte eingehend zu untersuchen und zu verstehen", sagt die Nachwuchsforscherin Heinz.

Im Rahmen des nun von der DFG geförderten Projektes wird die 29-Jährige weitere strukturelle Untersuchungen an humanem Elastin aus verschiedenen Geweben vornehmen. Bislang ist bekannt, dass elastische Fasern in verschiedenen Geweben sehr unterschiedlich strukturiert sind. „Auf molekularer Ebene wissen wir jedoch nur sehr wenig über die Quervernetzung. Wir wollen daher unter anderem neue analytische Methoden zur Charakterisierung des Quervernetzungsmusters von Elastin entwickeln." Insgesamt soll ein Verständnis der Struktur Elastins dazu beitragen, Therapien gegen Erkrankungen des elastischen Gewebes zu entwickeln, zum Beispiel mithilfe von Gefäßprothesen oder Arzneien, die den Abbau elastischer Fasern unterdrücken oder verlangsamen.

 

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